Suplementação da proteína da ervilha como fonte alternativa para hipertrofia muscular

Introdução

    Estudos demonstram que dietas vegetarianas podem propiciar inúmeros benefícios aos seus adeptos, além de prevenir e otimizar o tratamento de diversas doenças crônicas (Pimentel, 2014; Craig, 2010; Craig & Mangels, 2009). Uma pesquisa realizada pelo Instituto Brasileiro de Opinião Pública e Estatística (IBOPE) em 2011 demonstrou que 8% da população brasileira são adeptos a dietas vegetarianas. Assim, indivíduos vegetarianos que realizam treinamento de força com objetivo de aumentar a massa muscular, possivelmente não consomem quantidades adequadas de proteínas de alto valor biológico, encontradas principalmente nos alimentos de origem animal e que são de extrema importância para o processo de hipertrofia muscular. Sabendo-se disso, fontes alternativas de proteínas devem ser consumidas por esses indivíduos. Diante disso, estudos têm pesquisado alimentos alternativos que possam suprir esta demanda proteica em indivíduos vegetarianos.

    Neste sentido, a proteína isolada da ervilha vem sendo considerada como um recurso ergogênico efetivo para à hipertrofia muscular (Babault, 2015). Este artigo de revisão teve como objetivo identificar a partir das evidências existentes, os possíveis mecanismos pelos quais a proteína da ervilha pode contribuir para hipertrofia muscular em resposta ao treinamento resistido.

Material e métodos

    Foi realizada uma busca nas bases de dados Medline, Scielo e Scholar sobre artigos que apresentassem em seu conteúdo suplementação com proteínas da ervilha e resposta de hipertrofia muscular associada. Da imensa quantidade de artigos encontrados, selecionamos os principais estudos, que por sua qualidade de informações, não haveria perda de conhecimento pela exclusão de vários outros artigos. Assim, o presente estudo de revisão consta de 47 artigos científicos.

Resultados e discussão

Treinamento de força, suplementação de aminoácidos e síntese proteica

    Diversos estudos demonstram que o treinamento resistido reduz o percentual de gordura corporal e causa hipertrofia muscular (Hamasaki, 2015; Nader, 2014). A hipertrofia muscular esquelética é caracterizada pelo aumento da área de secção transversa do músculo por meio da síntese de novas estruturas envolvidas na contração muscular (Glass, 2005; Goldspink, 2003).

    É bem estabelecido que a deformação mecânica das fibras musculares causada pelo treinamento de força é capaz de estimular a via de sinalização da mTOR, classicamente conhecida por regular a síntese proteica muscular (Spiering, 2008). Outros mecanismos envolvidos na ativação da mTOR incluem estímulos extracelulares como a insulina e o IGF-1 (fator de crescimento semelhante à insulina) que podem fosforilar a Akt (proteína quinase B) que por sua vez fosforila a mTOR (Kimbal et al., 2006).

    A mTOR pode estimular a síntese proteica por meio da regulação que exerce sobre três proteínas: a proteína quinase ribossomal S6 de 70 kDA (p70S6k), a proteína 1 ligante do fator de iniciação eucariótico 4E (4E-BP1), e o fator de iniciação eucariótico 4G (eIF4G) (Anthony, 2001; Anthony, 2000). O aumento da fosforilação da 4EBP-1, contribui para o processo de síntese proteica através da liberação do fator de iniciação eucariótico 4E (eIF4E), o que favorece a formação do complexo eIF4F e interação subsequente do mRNA com a subunidade ribossomal 40S, dando início ao processo de tradução (Tee & Blenis, 2005). A p70S6k, quando fosforilada, inativa a enzima quinase do fator de elongação 2 (eEF2K), permitindo assim, que o eEF2 seja ativado, o que promove a elongação da síntese proteica (Kimball, 2006).

    Os aminoácidos de cadeia ramificada (ACR), como por exemplo, leucina, valina e isoleucina (Marchin, 1998; Wagenmakers, 1998) desempenham papel importante na ativação da sinalização da síntese proteica muscular. O aminoácido leucina é considerado o principal ACR capaz de estimular a síntese proteica muscular, no entanto, já foi demonstrado que a suplementação isolada de leucina pode causar um desequilíbrio na concentração de aminoácidos plasmáticos, indicando um efeito antagônico sobre a aminoacidemia (Verhoeven, 2009). Ademais, o anabolismo proteico muscular é maior quando o uso de leucina é administrado em associação com outros ACR, evidenciando que a suplementação de leucina de forma isolada pode ser pouco eficiente para otimização do processo de hipertrofia muscular (Verhoeven, 2009; Leenders, 2011; Nicastro, 2012). Além de desempenhar papel anabólico, estudos sugerem que os ACR possuem efeitos anti-catabólicos devido à capacidade inibidora exercida sobre a via proteolítica ubiquitina proteassoma. Este sistema proteolítico é sugerido como o principal sistema envolvido na atrofia muscular durante estados catabólicos (Da Luz, 2012; Nicastro, 2011; Lecker, 1999).

    Dessa forma, a ingestão de ACR associados ao treinamento resistido pode estimular a ativação de vias anabólicas e inibir a atividade de vias catabólicas contribuindo para o processo de hipertrofia muscular.

Benefícios da ervilha para saúde humana

    A ervilha é uma leguminosa retirada de vagens da espécie Pisum sativum de origem europeia, que oferece vários benefícios à saúde (Dantas, 2011), uma vez que apresenta níveis de proteína bruta ao redor de 20-25%, carboidratos complexos e sais minerais (cálcio, magnésio, fósforo, potássio, e zinco), além de ser fonte de vitamina C (Taco, 2006).

    Existem evidências de que o consumo de fibras obtidas a partir da ervilha podem otimizar a função gastrointestinal (Veenstra, 2010) e reduzir as concentrações plasmáticas de triglicérides tanto na condição de jejum como após as refeições (Sandstrom, 1994). Marinangeli (2009) comparara alimentos sintetizados a partir da farinha de trigo com alimentos à base de farinha da ervilha. Os resultados demonstraram que alimentos feitos a partir da farinha da ervilha promoveram redução da glicemia pós-prandial quando comparados com alimentos a base de farinha de trigo. Estes resultados indicam que a farinha da ervilha pode ser utilizada para produzir alimentos de baixo índice glicêmico, podendo ter aplicação importante no tratamento do diabetes tipo 2. Além disso, estudos demonstram que a proteína da ervilha é extremamente eficiente na indução de saciedade, podendo dessa forma, contribuir para o processo de emagrecimento (Abou-Samra, 2011; Diepvens, 2008). Dahl (2012) sugere que a metabolização da ervilha pode gerar peptídeos bioativos com diferentes propriedades funcionais. Dentre os efeitos bioativos da ervilha destaca-se a inibição da enzima conversora de angiotensina, classicamente conhecida por regular o aumento da pressão arterial (Vermeirssen, 2004), poderoso efeito antioxidante e melhora da função gastrointestinal (Hagerman,1998).

Ervilha como proteína alternativa para hipertrofia muscular

    Atualmente proteínas de origem vegetal vêm sendo cogitadas como fonte alternativa para as proteínas de origem animal (Abou-Samra, 2011).

    Mitchell (2015) comparou os efeitos do treinamento resistido associado à suplementação de proteína da soja ou whey protein sobre a fosforilação da p70S6K. Os resultados demonstraram que a suplementação de whey protein promoveu fosforilação da p70S6K por maior tempo em comparação com a proteína da soja. Ademais, outros estudos demonstraram que a suplementação de soja não causa efeitos importantes sobre a síntese proteica (Yang, 2012; Tang, 2009) evidenciando que a suplementação de proteína da soja é pouco eficaz para hipertrofia muscular.

    A ervilha é uma fonte potencialmente rica em carboidratos e proteínas. Os carboidratos são estocados principalmente na forma de amido e representam aproximadamente 52% do total da semente. Os lipídeos representam cerca de 6% das reservas da semente enquanto as proteínas representam em torno de 25% da massa total das sementes de ervilha (Bewley & Black, 1995). Yang (2012) demonstraram que a proteína da ervilha possui elevada qualidade nutricional, com alta biodisponibilidade e um índice de digestibilidade de 92,8%, valor semelhante ao das proteínas do ovo, caseína e soja.

    O consumo de ervilhas pode ocorrer nas formas: fresca, seca, congelada, enlatada e recentemente, as indústrias de suplementos alimentares criaram suplementos à base de proteína da ervilha. Um estudo recente realizado por Babault (2015) avaliou o efeito da suplementação de 25g de proteína da ervilha, whey protein ou placebo sobre à espessura do bíceps braquial e força muscular de indivíduos destreinados após 12 semanas de treinamento. Os resultados demonstraram que o consumo de proteínas da ervilha associado ao treinamento de força aumentou significativamente a espessura do bíceps braquial quando comparado com o grupo placebo. Nenhuma diferença foi observada entre os grupos que suplementaram proteína da ervilha e whey protein. Sendo assim, a suplementação da proteína da ervilha quando associada ao treinamento de força, pode estimular a síntese proteica muscular de maneira similar à suplementação de whey protein, o que pode refletir a longo prazo na hipertrofia muscular.

Conclusão

    O presente artigo de revisão demonstrou que a proteína da ervilha apresenta elevada qualidade nutricional, principalmente em relação ao perfil de aminoácidos, podendo ser utilizada como fonte alternativa à proteína de origem animal, especialmente para indivíduos vegetarianos, idosos ou populações especiais que visam manutenção e/ou aumento da massa muscular. Salientamos que mais estudos são necessários para identificar o papel da ervilha no processo de hipertrofia muscular.

Bibliografia

• Abou-Samra, R., Keersmaekers, L., Brienza, D., Mukherjee, R., Macé, K. (2011). Effect of different protein sources on satiation and short-term satiety when consumed as a starter. Nutrition Journal, 10, 139.
• Anthony, J.C., Anthony, T.G., Kimball, S.R., Jefferson, L.S. (2001). Signaling pathways involved in translational control of protein synthesis in skeletal muscle by leucine. J. Nutr.,131 (3), 856S-860S.
• Anthony, J.C., Yoshizawa, F., Anthony, T.G., Vary, T.C., Jefferson, L.S., Kimball, S.R. (2000). Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway. J. Nutr., 130 (10), 2413-2419.
• Babault, N., Païzis, C., Deley, G., Guérin-Deremaux, L., Saniez, M.H., Lefranc-Millot, C., Allaert, F.A. (2015). Pea proteins oral supplementation promotes muscle thickness gains during resistance training: a double-blind, randomized, Placebo-controlled clinical trial vs. Whey protein. Journal of the International Society of Sports Nutrition., 12 (1), 3.
• Bewley, J.D., Black, M. (1995). Seeds physiology development and germination. Seed Science Research., 5, 127-128.
• Craig, W.J. (2010). Nutrition concerns and health effects of vegetarian diets. Nutr. Clin. Pract., 25 (6), 613-620.
• Craig, W.J., Mangels, A.R. (2009). Position of the american dietetic association: vegetarian diets. J. Am. Diet. Assoc., 109 (7), p.1266-1282.
• Da Luz, C.R., Nicastro, H., Zanchi, N.E., Chaves, D.F.S., Lancha Junior, A.E. (2011). Potential therapeutic effects of branched-chain amino acids supplementation on resistance exercise-based muscle damage in humans. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 8: 23.
• Dahl, W.J., Foster, L.M., Tyler, R.T. (2012). Review of the health benefits of peas (Pisum sativum L.). British Journal Of Nutrition, 108 (1), 3-10.
• Dantas, S.T., Saron, E.S., Gatti, J.A.B., Kiyataka, P.H.M., Dantas, F.B.H. (2011). Estabilidade de ervilha em conserva em embalagem metálica com baixo revestimento de estanho. Braz. J. Food Technol., 14 (3), 249-257.
• Diepvens, K., Haberer, D., Westerterp-Plantenga, M. (2008). Different proteins and biopeptides differently affect satiety and anorexigenic/orexigenic hormones in healthy humans. Int. J. Obes., 32, 510-518.
• Glass, D. J (2005). Skeletal muscle hypertrophy and atrophy signaling pathways. Int. J. Biochem. Cell Biol., 37 (10), 1974-1984.
• Goldspink G (2003). Gene expression in muscle in response to exercise. J. Muscle Res. Cell Motil., 24(2-3), 121-126.
• Hagerman, A.E., Riedl, K.M., Jones, G.A., Sovik, K.N., Ritchard, N.T., Hartzfeld, P.W., Riechel, T.L. (1998). High molecular weight plant polyphenolics (tannins) as antioxidants. J. Agric. Food Chem., 46 (5), 1887–1892.
• Hamasaki, H., Kawashima, Y., Tamada, Y., Furuta, M., Katsuyama, H., Sako, A., Yanai, H. (2015). Associations of Low-Intensity Resistance Training with Body Composition and Lipid Profile in Obese Patients with Type 2 Diabetes. PLoS ONE 10(7):e0132959. doi:10.1371/journal.pone.0132959.
• IBOPE (2012). Dia mundial do vegetarianismo: 8% da população brasileira afirma ser adepta do estilo. Disponível em: http://www.ibope.com.br/pt-br/noticias/paginas/dia-mundial-do-vegetarianismo-8-da-populacao-brasileira-afirma-ser-adepta-ao-estilo.aspx. Acesso em: 21 de julho de 2015.
• Kimball S. R (2006). Interaction between the AMP-activated protein kinase and mTOR signaling pathways. Med. Sci. Sports Exerc., 38(11):1958-1964.
• Kimball, S.R., Jefferson, L.S. (2006). Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis. J. Nutr., 136, 227-231.
• Lecker, S.H., Solomon, V., Price, S.R., Kwon, Y. T., Mitch, W.E., Goldberg, A.L. (1999). Ubiquitin conjugation by the N-end rule pathway and mRNAs for its components increase in muscles of diabetic rats. J. Clin. Invest., 104, 1411–1420.
• Leenders, M., Verdijok, L.B., Van Der Hoeven, L., Van Kranenburg, J., Hartgens, F., Wodzig, W.K., Saris, W.H., Van Loon, L.J. (2011). Prolonged leucine supplementation does not augment muscle mass or affect glycemic control in elderly type 2 diabetic men. J. Nutr. The Journal of Nutrition, 141 (6), 1070-1076.
• Marchini, J.S., Moriguti, J.C., Padovan, G.J., Nonino, C.B., Silviane, M.L.V., Oliveira, J.E.D. (1998). Métodos atuais de investigação do metabolismo proteico: aspectos básicos e estudos experimentais e clínicos. MEDICINA-Ribeirão Preto Online, 31 (1), 22-30.
• Marinangeli, C.P., Kassis, A.N., Jones, P.J. (2009). Glycemic responses and sensory characteristics of whole yellow pea flour added to novel functional foods. J. Food Sci., 74 (9), 385-389.
• Mitchell, C.J., Della Gatta, P.A., Petersen, A.C., Cameron-Smith, D., Markworth, J.F. (2015). Soy protein ingestion results in less prolonged p70S6 kinase phosphorylation compared to whey protein after resistance exercise in older men. J. Int. Soc. Sports Nutr., 12:6. doi: 0.1186/s12970-015-0070-2.
• Nader, G.A., Von Walden, F., Liu, C., Lindvall, J., Gutmann, L., Pistilli, E.E., Gordon P.M. (2014). Resistance exercise training modulates acute gene expression during human skeletal muscle hypertrophy. J. Appl. Physiol., 166 (6), 693-702.
• Nicastro, H., Artioli, G.G., Costa Ados, S., Solis, M.Y., Da Luz, C.R., Blachier, F., Lancha, A.H. (2011). An overview of the therapeutic effects of leucine supplementation on skeletal muscle under atrophic conditions. Amino Acids, 40 (2), 287-300.
• Nicastro, H., Da Luz, C.R., Chaves, D.F., Bechara, L.R.G., Voltarelli, V.A., Rogero, M.M., Lancha, A. H. Jr. (2012). Does branched-chain amino acids supplementation modulate skeletal muscle remodeling through inflammation modulation? Possible mechanisms of action. Journal of nutrition and metabolism. doi: 10.1155/2012/136937.
• Pimentel, C.V.M.B. A influência da dieta vegetariana no estado nutricional, em parâmetros bioquímicos e na expressão de BDNF circulantes em adultos na cidade de São Paulo. 2014. 178 f. Tese (doutorado). Programa de pós-graduação em Nutrição em Saúde Pública, Universidade de São Paulo.
• Sandstrom, B., Hansen, L.T., Sorensen, A. (1994). Pea fiber lowers fasting and postprandial blood triglyceride concentrations in humans. J. Nutr., 124, 2386–2396.
• Spiering, B.A., Kraemer, W.J., Anderson, J.M., Armstrong, L.E., Nindl, B.C., Volek, J.S., Maresh, C.M. (2008). Resistance exercise biology: manipulation of resistance exercise programme variables determines the responses of cellular and molecular signalling pathways. Sports Med., 38 (7), 527-540.
• TACO - Tabela Brasileira de Composição de Alimentos. T113 Versão II. 2. ed. Campinas: NEPA-Unicamp, 2006.
• Tang, J.E., Moore, D.R., Kujbida, G.W., Tarnopolsky, M.A., Phillips, S.M. (2009). Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J. Appl. Physiol., 107, 987–992.
• Tee, A.R., Blenis, J. (2005). mTOR, translational control and human disease. Semin. Cell. Dev. Biol., 16 (1), 29-37.
• Veenstra, J.M., Duncan, A.M., Cryne, C. N., Deschambaulta, B. R., Boyeb,J. I., Benalic, M., Marcotteb, M., Toshd, S. M., Farnworthb, E. R., Wright, A. J. (2010). Effect of pulse consumption on perceived flatulence and gastrointestinal function in healthy males. Food Research International, 43 (2), 553-559.
• Verhoeven, S., Vanschoonbeek, K., Verdijik, L.B., Koopman, R., Wodzig, W.K., Dendale, P., Van Loon, L.J. (2009). Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men. Am. J. Clin. Nutr., 89 (5), 1468-1475.
• Vermeirssen, V., Van Der Bent, A., Van Camp, J., Van Amerongen, A., Verstraete W. (2004). A quantitative in silico analysis calculates the angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activity in pea and whey protein digests. Biochimie., 86 (3), 231-239.
• Wagenmakers, A.J. (1998). Muscle amino acid metabolismo at rest and during exercise: role in human physiology and metabolism. Exerc. Sport. Sci. Rev., 26, 287-314.
• Yang, H., Guérin-Deremaux, L., Zhou, L., Fratus, A., Wils, D., Zhang, C., Zhang, K., Miller, L.E. (2012). Evaluation of nutritional quality of a novel pea protein. Agro. Food Industr. Hi Tech, 23 (6), 8-10.
• Yang, Y., Churchward-Venne, T.A., Burd, N.A., Breen, L., Tarnopolsky, M.A., Phillips, S.M. (2012). Myofibrillar protein synthesis following ingestion of soy protein isolate at rest and after resistance exercise in elderly men. Nutr. Metab., 9(1):57. doi: 10.1186/1743-7075-9-57.